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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOTECNOLOGIE
Insegnamento
ANALITICA FARMACEUTICA E ANALITICA BIOCHIMICA
SCP3056630, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2015/16

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea in
BIOTECNOLOGIE
IF1839, ordinamento 2011/12, A.A. 2017/18
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Crediti formativi 9.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese BIOCHEMICAL AND PHARMACEUTICAL ANALYTICS
Sito della struttura didattica http://biotecnologie.scienze.unipd.it/2017/laurea
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Sito E-Learning https://elearning.unipd.it/biologia/course/view.php?idnumber=2017-IF1839-000ZZ-2015-SCP3056630-N0
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile GIORGIA MIOLO CHIM/08
Altri docenti PATRIZIA POLVERINO DE LAURETO BIO/10

Mutuazioni
Codice Insegnamento Responsabile Corso di studio
SCP3056627 ANALISI BIOCHIMICA E FARMACEUTICA GIORGIA MIOLO IF1839

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
AFFINE/INTEGRATIVA Attività formative affini o integrative BIO/10 3.0
AFFINE/INTEGRATIVA Attività formative affini o integrative CHIM/08 6.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso III Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LABORATORIO 6.0 90 60.0 Nessun turno
LEZIONE 3.0 24 51.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
4 ANALITICA FARMACEUTICA E ANALITICA BIOCHIMICA 2016-2017 01/10/2016 30/11/2017 SISSI CLAUDIA (Presidente)
POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Membro Effettivo)

Syllabus
Prerequisiti: Gli studenti dovranno aver acquisito le competenze generali riguardanti
- la struttura e funzione di acidi nucleici a proteine
- elementi di stechiometria
Conoscenze e abilita' da acquisire: Acquisizione di capacità pratiche nell’analisi qualitativa e quantitativa dei biopolimeri.
Introduzione agli approcci sperimentali utili a caratterizzare processi di interazione macromolecola-ligando.
Modalita' di esame: Esame finale orale o scritto. Per sostenere il colloquio d’esame lo studente deve preparare una relazione di laboratorio e consegnarla almeno una settimana prima del giorno dell’esame.
Criteri di valutazione: contribuiranno alla definizione del voto finale :
- le modalita' di lavoro raggiunte in laboratorio
- la qualita' della relazione scritta
- il colloquio orale
Contenuti: Il corso si propone di mettere a conoscenza degli studenti le principali tecniche di analisi utilizzate in campo biofarmaceutico. In particolare verranno discusse metodologie che poi gli studenti potranno applicare durante le esercitazioni pratiche. Tali conoscenze verranno indirizzate ad un approccio critico nel risolvere problematiche correlate ad analisi quantitative riguardanti macromolecole biologiche.
La spettroscopia UV-Visibile e le sue applicazioni. Cenni teorici. Relazioni tra struttura molecolare e proprieta’ spettroscopiche. Effetto delle condizioni sperimentali sulle proprieta’ di assorbimento. Cromofori presenti in biomolecole come polisaccaridi, proteine e DNA. Caratterizzazione di un composto tramite spettroscopia UV-Visibile. Relazioni quantitative in spettroscopia UV-Visibile. Cinetiche enzimatiche.
La fluorescenza e le sue applicazioni. Cenni teorici. Concetto di fluoroforo. Fluorescenza intrinseca di proteine ed effetto solvente. Stabilita’ conformazionale ed allosterismo di proteine. Probe fluorescenti per molecole di interesse bio-farmaceutico. Relazioni quantitative in fluorescenza.
L’elettroforesi di acidi nucleici e proteine. Applicazioni dell’elettroforesi nel definire modalita’ di formazione di complessi.
Tecniche di amplificazione di acidi nucleici.

Strategie di purificazione di proteine
Progettazione di un esperimento di purificazione di proteine e peptidi: obiettivi e costi
Relazione tra struttura di proteine e attività biologica
Introduzione alle tecniche di identificazione di proteine
Introduzione alle tecniche cromatografiche. Principi generali della cromatografia in fase liquida
Cromatografia in gel filtrazione
Cromatografia in scambio ionico
Cromatografia in fase inversa (RP-HPLC)
Cromatografia di affinità
Criteri per definire la purezza di una proteina

Spettrofotometria di assorbimento atomico: principi e applicazioni in campo biotecnologico. Analisi quantitativa di aminoacidi.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Oltre alle attività d'aula (lezioni frontali) sono previste attività pratiche di laboratorio sui seguenti argomenti:
1) preparazione di soluzioni di DNA, calcolo della loro concentrazione tramite spettroscopia UV, verifica del loro stato conformazionale tramite spettroscopia UV
2) Analisi dell’interazioni farmaco-DNA tramite tramite spettroscopia UV-VIS
3) valutazione di cambi conformazionali indotti dal farmaco su DNA plasmidico tramite elettroforesi su gel di agarosio
4) valutazione di interazioni farmaco -DNA tramite elettroforesi su gel di acrilamide
5) Messa a punto di una reazione di PCR.

Determinazione del peso molecolare di una proteina mediante cromatografia di gel filtrazione e confronto con un esperimento SDS-PAGE; separazione di proteine e peptidi mediante RP-HPLC; Separazione di una miscela complessa di proteine mediante cromatografia a scambio ionico; Purificazione di una proteina mediante affinity chromatography; Tutte le metodiche usate prevedono la successiva caratterizzazione ed identificazione dei prodotti isolati.

Esempio di determinazione di metalloproteine tramite assorbimento atomico.
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: appunti di lezione
Dispense e recenti articoli forniti durante il corso
Testi di riferimento: