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a Ciclo Unico
FARMACIA
BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
Insegnamento
BIOCHIMICA STRUTTURALE
FAO2043066, A.A. 2012/13

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2012/13

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
FA0244, ordinamento 2008/09, A.A. 2012/13
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Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese STRUCTURAL BIOCHEMISTRY
Sito della struttura didattica http://www.farmacia.unipd.it/
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO, INGLESE
Sede PADOVA
Corso singolo NON è possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile PATRIZIA POLVERINO DE LAURETO BIO/10

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline biotecnologiche comuni BIO/10 6.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LEZIONE 6.0 48 102.0

Calendario
Inizio attività didattiche 01/10/2012
Fine attività didattiche 26/01/2013
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2015/16 Ord.2008

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
3 Commissione a.a. 2015/16 01/10/2015 30/11/2016 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
2 Commissione a.a. 2014-2015 01/10/2014 30/09/2015 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente)
1 Commissione a.a. 2013/14 01/10/2013 30/09/2014 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti:
Risultati di apprendimento previsti: L'obiettivo principale del corso è quello di fornire agli studenti gli strumenti utili per un'analisi dettagliata e critica delle correlazioni tra struttura e funzione delle proteine
Contenuti: La parte più rilevante del corso riguarda le proprietà chimiche e fisiche di amminoacidi e legame peptidico, le interazioni responsabili della struttura e la stabilità delle proteine​​, le caratteristiche molecolari di struttura secondaria e terziaria delle proteine​​, modificazioni post-traduzionali, domini e attiva siti di proteine ​​ed enzimi, i meccanismi di riconoscimento molecolare e le interazioni tra proteine​​. Il turn-over e i meccanismi di proteolisi delle proteine ​​sono discussi in dettaglio, sottolineando il loro ruolo biologico e della loro utilità per gli aspetti di analisi della struttura e della dinamica delle proteine​​. La recente scoperta di proteine intrinsecamente disordinate o unfolded ​​viene discussa, la loro identificazione e analisi, nonché il loro ruolo nella aggregazione proteica e nelle malattie quali le amiloidosi. Sono presentati aspetti di bioinformatica e metodi di interrogazione delle banche dati di proteine​​, con particolare attenzione su come utilizzare il database PDB. Particolare attenzione è dedicata alla chimica, fisico-chimica e caratterizzazione funzionale di proteine ​​ricombinanti da utilizzare per applicazioni farmaceutiche, discutendo in particolare l'analisi richiesta da parte delle autorità di regolamentazione per la registrazione e la commercializzazione di farmaci proteici.
Programma: 1. Amino acids properties
2. Primary structure
3. Secondary structure
4. Domains
5. Tertiary structure and
6. Bonds and interactions
7. Folding
8. Unfolding
9. Misfolding
10. Enzymes
11. Lipids
12. Protein-protein interaction
13. Membrane protein
14. Transport across membranes, Endocytosis and involved proteins
15. Spectroscopy and determination of protein structure
16. Fluorescence: theory
17. Applications
18. Circular dichroism: theory
19. Applications
20. Infrared
21. X Ray and crystallography
Testi di riferimento: C. Branden and J. Tooze, Introduction to Protein Structure. --: Zanichelli, Bologna, --. Cerca nel catalogo
G. A. Petsko and D. Ringe, Protein Structure and Function. --: Zanichelli, Bologna, --. Cerca nel catalogo
Note ai testi di riferimento: Il corso si basa su dispense (diapositive, powerpoint), articoli, monografie e recensioni distribuiti agli studenti, ma la consultazione di testi e libri consigliati è anche raccomandato.
Metodi didattici: Il corso viene svolto con lezioni frontali in aula. Le lezioni sono presentate mediante slides and presentazioni in power point.
Il laboratorio pratico viene svolto in laboratori attrezzati ed ogni studente ha disposizione attrezzature personali, per svolgere personalmente la sua attività.
Metodi di valutazione: Esame orale finale. Per sostenere il colloquio d’esame lo studente deve superare le schede dell’attività pratica e portarle il giorno dell’esame
Altro: